单核细胞增生利斯特菌的MFS类外排泵主要有MdrL和Lde以及MATE类FepA外排泵。MdrL外排大环内酯类抗生素，受到LadR蛋白的负调控[68]。Lde外排四环素类和头孢类抗生素[69]。FepA单一外排氟喹诺酮类(如环丙沙星)，FepR调节该外排蛋白的表达[70]。

除上述的致病微生物存在外排泵外，有益菌也有外排泵，如乳酸乳杆菌外排泵LmrA和LmrP，分别属于ABC和MFS家族，并表现出对大环内酯类、林可霉素类和链阳菌素的高度耐药[71]。

上述外排泵相关的抗生素结合蛋白，包括调节蛋白和组成蛋白，大多数与底物结合是非特异性的，它们可结合多种底物并促进外排，而少数能特异结合抗生素的调节蛋白，可被运用到抗生素的残留检测。

具体已经运用到抗生素残留检测的外排泵相关蛋白有TetR家族的TetR，TtgR调节蛋白。M. Espinosa-Urgel等[72]构建了基于恶臭假单胞菌的TtgABC外排泵调节蛋白TtgR的生物传感器，通过TtgR的活性中心与四环素、氯霉素和头孢类抗生素结合，通过各类抗生素的浓度不同，结合后形成的荧光强度不一，从而根据荧光强度测定不同抗生素含量。H. Hong等[73]利用大肠杆菌和不动杆菌，建立了基于TetA外排泵阻遏蛋白TetR的生物报告指示器，其活性中心可特异性结合多西环素。细菌的生物报告蛋白参与受启动子和报告基因调节的基因转录过程，被证明是一种可以检测多化合物的有力工具[74]。此前，L. H. Hansen等[75]构建TetR的绿色荧光蛋白，检测土壤中链霉菌产生的土霉素。

如今发现的外排抗生素的蛋白质很多，在众多的组成蛋白和调节蛋白中，能专一性结合抗生素并可以运用到残留检测中的蛋白质很少，大部分的调节蛋白具有全局性和非特异性。已经用于临床检测抗生素残留的蛋白质包括基于TtgR阻遏蛋白建立生物传感器，以及通过TetR蛋白建立生物报告指示器，检测四环素和氯霉素的残留。这两个阻遏蛋白都属于TetR家族，其蛋白质的结构特点是具有DNA结合结构域和底物结合结构域，有较为明确的药物结合位点，可以通过受体分析法用于抗生素的残留检测。除此类蛋白质家族外，其他外排泵相关蛋白质没有如此明显的结构特征，因此，还需要更多的试验研究外排泵蛋白质的相关性质，包括蛋白质的稳定性和活性，来判定是否能够通过上述方法用于残留检测，或者找到更合适的方法将其用于实践。

随着细菌耐药性逐年增加，发现细菌的外排机制愈发重要，需要更加清楚地研究引发细菌外排基因表达的机制，同时，将与抗生素专一性结合的外排泵相关蛋白质从众多的蛋白质中区分。因此，发现外排相关蛋白质与抗生素的结合位点，通过受体分析法，将其运用到药物的残留检测是以后研究的重点。